RAE.RU
Энциклопедия
ИЗВЕСТНЫЕ УЧЕНЫЕ
FAMOUS SCIENTISTS
Биографические данные и фото 17373 выдающихся ученых и специалистов
Логин   Пароль  
Регистрация Забыли пароль?
 

Башаров Махмуд Ашыг-оглы

Научная тема: « ТЕОРЕТИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ БАРЬЕРОВ ВНУТРЕННЕГО ВРАЩЕНИЯ И МЕХАНИЗМА СВОРАЧИВАНИЯ БЕЛКОВ »

Научная биография   « Башаров Махмуд Ашыг-оглы »

Членство в Российской Академии Естествознания

Специальность: 03.00.02

Год: 2009

Отрасль науки: Физико-математические науки

Основные научные положения, сформулированные автором на основании проведенных исследований:

  1. Проведено фундаментальное исследование по выяснению реалистических оценок барьеров внутреннего вращения в белках:
  2. Разработан надежный расчетный метод для оценок барьеров внутреннего вращения (БВВ) в белках - модифицированный метод фрагмент-фрагментных взаимодействий (ФФВ) для конформационного анализа и изучения взаимодействия полипептидов и других органических молекул.
  3. Установлено, методом ФФВ, что величины БВВ вокруг связей NCα и CαC основной цепи полипептидов, которые традиционно считаются незначительными, около 0,7 ккал/моль для обеих величин, достаточно значительны и составляют соответственно около 16 ккал/моль - что сопоставимо с транс-цис барьером пептидной связи, и 6 ккал/моль.
  4. Обоснована невыгодность нахождения в структуре белков неглициновых остатков в положительной - с положительным значением угла вращения φ вокруг связи NCα - конформации. Представлено надежное косвенное экспериментальное подтверждение наличия высокого энергетического барьера при вращении вокруг связей NCα в белках на основе анализа трехмерных структур белков из банка белковых данных.
  5. Обоснована, на основе анализа известных данных о химически синтезированных белках, что возможность получения синтетических белков подтверждает наличия взаимосвязи между первичной структурой и нативной конформацией белков и вряд ли свидетельствует о посттрансляционном сворачивании белков.
  6. Выявлена общая закономерность, из систематизации литературных данных, о наличии остаточных упорядоченных структур в белках в сильно денатурирующих условиях в отличие от традиционных представлений, рассматривающих денатурированные белки как случайные клубки, что свидетельствует о недостаточной обоснованности представления процесса сворачивания белка как переход клубок - глобула.
  7. Представлено обоснование котрансляционного в процессе биосинтеза полипептидной цепи на рибосоме сворачивания белков. Предложен механизм сворачивания белков и предъявлены подтверждающие этот механизм и его универсальность данные.

Список опубликованных работ

1. Башаров М.А., Волькенштейн М.В., Голованов И.Б., Ермаков Г.Л., Научитель В.В., Соболев В.М. (1984а). Связь-связевые взаимодействия. I. Простое соотношение для оценок связь-связевого взаимодействия. Ж. структ. химии 25, N1, 31-35.

2. Башаров М.А., Волькенштейн М.В., Голованов И.Б., Соболев В.М. (1984б). Связь-связевые взаимодействия. II. Барьеры внутреннего вращения в насыщенных органических молекулах. Ж. структ. химии 25, N1, 36-41.

3. Башаров М.А., Волькенштейн М.В., Голованов И.Б., Соболев В.М. (1984в). Связь-связевые взаимодействия. III. Барьеры внутреннего вращения в ненасыщенных углеводородах. Ж. структ. химии 25, N2, 3-8.

4. Башаров М.А., Волькенштейн М.В., Голованов И.Б., Ермаков Г.Л., Соболев В.М. (1984г). Связь-связевые взаимодействия. IV. Барьеры внутреннего вращения в альдегидах, кетонах, сложных эфирах, органических кислотах, амидах и аминокислотах. Ж. структ. химии 25, N2, 9-13.

5. Башаров М.А., Волькенштейн М.В., Голованов И.Б., Ермаков Г.Л., Научитель В.В., Соболев В.М. (1984д). Связь-связевые взаимодействия. V. Димеры молекул водорода и углеводородов различных классов. Ж. структ. химии 25, N3, 17-22.

6. Башаров М.А., Волькенштейн М.В., Голованов И.Б., Научитель В.В., Соболев В.М. (1986а). Роль электростатических взаимодействий в стабилизации α–спиралей пептидов. Докл. АН СССР 286, 1261-1264.

7. Башаров М.А., Волькенштейн М.В., Голованов И.Б., Лазарев Ю.А., Соболев В.М. (1986б). Нπ-связи в амидах и пептидах. Докл. АН СССР 287, 211-215.

8. Башаров М.А., Волькенштейн М.В., Голованов И.Б., Гренадер А.К., Ермаков Г.Л. (1986в). Конформационный анализ и корреляционное соотношение структура–активность некоторых потенциально активных антиаритмиков лидокаинового ряда. Биофизика 31, 741-746.

9. Башаров М.А., Волькенштейн М.В., Голованов И.Б., Научитель ВВ, Соболев В.М. (1987а). Стабильность α–спиральной структуры олигопептидов. Молекулярная биология 21, 743-749.

10. Башаров М.А., Волькенштейн М.В., Голованов И.Б., Научитель В.В., Соболев В.М. (1987б). Роль Нπ-водородных связей в стабилизации спиральных структур олигопептидов. Молекулярная биология 21, 1339-1345.

11. Башаров М.А., Волькенштейн М.В., Голованов И.Б., Научитель В.В., Соболев В.М. (1987в). Роль Нπ-водородных связей и электростатических взаимодействий в стабилизации различных структур пептидов. В сб: Межмолекулярное взаимодействие и конформации молекул. Ред. Петропавлов Н.Н., Зоркий П.М., Пущино, 96-104.

12. Башаров М.А., Волькенштейн М.В., Голованов И.Б. (1988). Влияние боковых радикалов на структуру пептидов. Поверхности потенциальной энергии модельных дипептидов аланина и фенилаланина. Молекулярная биология 22, 1217-1225.

13. Башаров М.А., Волькенштейн М.В., Голованов И.Б., Научитель В.В., Соболев В.М. (1989а). Метод фрагмент-фрагментных взаимодействий. I. Краткое описание и документация метода для оценок межмолекулярных взаимодействий. Ж. обшей химии 59, 489-502.

14. Башаров М.А., Волькенштейн М.В., Голованов И.Б., Научитель В.В., Соболев В.М. (1989б). Метод фрагмент-фрагментных взаимодействий. II. Оценки внутримолекулярных взаимодействий. Ж. обшей химии 59, 503-512.

15. Башаров М.А. (1990). Некоторый взгляд на формирование пространственной структуры белков. Молекулярная биология 24, 1274-1282.

16. Башаров М.А. (1995а). Модифицированный метод фрагмент-фрагментных взаимодействий для изучения внутри- и межмолекулярных взаимодействий. Журнал физической химии 69, 1422-1426.

17. Башаров М.А. (1995б). Поверхности потенциальной энергии пептидов и конформации аминокислотных остатков в белках. Предварительные результаты обработки банка белковых структур. Биофизика 40, 260-273.

18. Башаров М.А. (1996). Роль стартовой конформации в формировании пространственной структуры белка. Отрицательные конформации неглициновых остатков в белковых структурах. Докл.Акад.наук 348, 115-118.

19. Башаров М.А. (1997а). Распределение конформаций аминокислотных остатков, встречающихся в трехмерных структурах белков. Анализ неглициновых остатков, находящихся в “положительных” конформациях. Биофизика 42, 753-764.

20. Башаров М.А. (1997б). Роль шаперонинов в сворачивании белков. Новая модель архитектуры строения GroEL/GroES комплекса. Биохимия 62, 489-498.

21. Башаров М.А. (2000а). Концепция посттрансляционного сворачивания белков: насколько она реалистична? Биохимия 65, 1400-1408.

22. Башаров М.А. (2000б). Котрансляционное сворачивание белков. Биохимия 65, 1639-1644.

23. Башаров М.А. (2002). Имеют ли синтетические белки отношение к проблеме сворачивания белков? Биофизика 47, 989-995.

24. Basharov, M.A. (2002). Protein folding: Chemically synthesized proteins. In: Recent Research Developments in Protein Folding, Stability and Design. M. Gromiha, S. Selveraj, Eds. (Research Signpost, Trivandrum, India), pp. 167-175.

25. Basharov, M.A. (2003). Protein folding. J. Cell. Mol. Med. 7, 223-237.

26. Basharov, M.A., Allakhverdiev, S.I. (2008). Expedience of protein folding modeling during progressive elongation of polypeptide chain. The Open Struct.Biology J. 2, 31-32.

27. Basharov, M.A. (2008). Protein folding: Requirement for simulations on the basis of sequential growth of polypeptides. Biochemistry: An Indian J. 2, 63-65.